โปรตีน (Protien)
โปรตีน (protein)
- เป็นสารโมเลกุลขนาดใหญ่ประกอบด้วยกรดแอมิโน (amino acid) ซึ่งกรดแอมิโนประกอบด้วยอะตอมของธาตุคาร์บอน ไฮเดรเจน ออกซิเจน และไนโตรเจน เป็นหลัก โดยโปรตียบางชนิดอาจมีอะตอมของธาตุอื่นๆปะปนอยู่
- โปรตีนทำหน้าที่หลากหลาย เช่น เป็นองค์ประกอบของเยื่อหุ้มเซลล์ เป็นเอนไซม์เร่งปฏิกิริยาเคมีภายในเซลล์ และอื่นๆ
- หน่วยย่อย ของโปรตีน คือ กรดอะมิโน ซึ่งประกอบด้วยหมู่ carboxyl หมู่ NH2 และหมู่ R แบ่งกรดอะมิโนเป็นกลุ่มตามโครงสร้างทางเคมีของหมู่ R
หมู่อาร์รูป 33
- กรดแอมิโนแต่ล่ะชนิดจะ มีหมู่ R แตกต่างกัน ทำให้มีสมบัติต่างกัน เช่น ไกลซีน อะลานีน ซีลเทอีน 36-38
- แต่ละกรดอะมิโนจะมาเชื่อมต่อกันเป็นสายยาวเรียกว่าเพปไทด์ (peptide)ด้วย พันธะเพปไทด์(peptide bond) เรียกว่า พอลิเพปไทด์ (polypeptide)
- เพปไทด์ที่ประกอบด้วยกรดแอมิโน 2 หรือ 3 หน่วยเชื่อต่อกันเรียกว่า ไดเพปไทด์ (Dipeptide) หรือ ไตรเพปไทด์ (Tripeptide) ตามลำดับ
- กรดแอมิโนที่ร่ารงกายต้องการและสังเคราะห์ขึ้นมาเองไม่ได้ต้องได้รับจากอาหาร เรียกว่า กรดแอมิโนที่จำเป็น (essential amino acid) ส่วนกรดอฃแอมิโนที่ร่างกายสามารถสังเคาระห์ขึ้นมาได้เองเรียกว่า กรดแอมิโนที่ไม่จำเป็น (nonessential amino acid) สิ่งมีชีวิตสังเคราะห์โปรตีนโปรตีนจากกรดแอมิโน 20 ชนิดดังนี้
ชื่อกรดแอมิโน
|
ตัวย่อ
|
ไอโซลิวซีน (Isoleucine)
|
Ile
|
ไลซีน (Lysine)
|
Lys
|
ฟีนิลอะลานีน (Phenylalanine)
|
Phe
|
ทริปโตเฟน (Tryphan)
|
Trp
|
อาร์จินีน (Arginine)
|
Arg
|
อะลานีน (Alanine)
|
Ala
|
กรดแอสพาร์ติก (Aspartic acid)
|
Asp
|
กรดกลูตามิก (Glutamic acid)
|
Glu
|
ไกลซีน (Glycine)
|
Gly
|
ซีรีน (Serine)
|
Ser
|
ลิวซีน (Leucine)
|
Leu
|
เมไทโอนีน (Methionine)
|
Met
|
ทรีโอนีน (Threonine)
|
Thr
|
วาลีน (Valine)
|
Val
|
ฮีสทิดีน (Histidine)
|
His
|
แอสพาราจีน (Asparagine)
|
Asn
|
ซิสเทอีน (Cysteine)
|
Cys
|
กลูตามิน (Glutamine)
|
Glu
|
โพรลีน (Proline)
|
Pro
|
ไทโรซีน(Tyrosine)
|
Tyr
|
อาร์จีนีนและฮีสทิดีน เป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นสำหรับการเจริญเติบโต และพัฒนาการในวัยเด็ก
โครงสร้างของโปรตีน
1. โครงสร้างปฐมภูมิ (primary structure) หมายถึง โครงสร้างของโปรตีนในลักษณะที่กรดอะมิโน เรียงตัวเป็นสายโซ่พอลิเพปไทด์ 1สาย ซึ่งโปรตีนแต่ล่ะชนิดจะมีจำนวนและลำดับของกรดอะมิโนจำเพาะ
2. โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure) เกิดจากการสร้างพันธะไฮโดรเจนของกรดแอมิโนทำให้สายพอลิเพปไทด์ มีโครงสร้างที่มีลักษณะบิดเป็นเกลียวหรือเป็นแผ่น
3. โครงสร้างตติยะภูมิ (tertiary structure) เกิดจากโครงสร้างทุติยะภูมิพับม้วนเข้าหากันโดยอาศัยแรงย฿ดเหนี่ยว เช่น แรงไฮโดรโฟบิก พันธะไฮโดรเจน พันธะไอโอนิก เกิดเป็นโครงสร้างที่มีความเหมาะสมต่อการทำหน้าที่ต่างๆของโปรตีน มีลักษณะเป็นสามมิติ เช่น β ฮีโมโกลบิน
4. โครงสร้างจตุรภูมิ (quarternary trucure) ในโปรตีนบางชนิด อาจมีการรวมตัวกันของพอลิเพปไทด์มากกว่า 1 สาย ซึ่งอาจมีลักษณะป็นก้อน เช่น ฮีโมโกบิน ประกอบด้วยพอลิเพปไทด์ 4 สาย
- รูปร่างของโปรตีนบางชนิดสามารถเปลี่ยนแปลงได้ ถ้าสภาพแวดล้อมของโปรตีนเปลี่ยนไป เช่น pH อุณหภูมิ ตัวทำลาย เป็นต้น
- เนื่องจากแรงยึดเหนี่ยวต่างๆระหว่าง amino acid ในสาย polypeptide ถูกทำลาย การเปลี่ยนแปลงนี้เรียกว่า Denaturation
- โปรตีนบางชนิดเมื่อเกิด denaturation แล้วยังสามารถกลับคืนสู่สภาพเดิมได้ เรียกว่า Renaturation
- Denaturation and renaturation of a protein
หน้าที่ของโปรตีน
1. เป็นโครงสร้างเยื่อหุ้มเซลล์และเยื่อหุ้ม organelles
2. เป็นโครงสร้างสำคัญของสิ่งมีชีวิต เช่น keratin เป็นองค์ประกอบของ เล็บ ผม เป็นต้น
3. Hemoglobin ทำหน้าที่ขนส่งออกซิเจน
4. Hormones ต่างๆ ทำหน้าที่ควบคุมการทำงานของร่างกาย
5. Actin และ myosin ในกล้ามเนื้อ ทำหน้าที่เกี่ยวกับการเคลื่อนไหว
6. Enzymes ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาเคมีต่างๆ
ฯลฯ
สมบัติของโปรตีน
1. การละลายน้ำ ไม่ละลายน้ำ บางชนิดละลายน้ำได้เล็กน้อย
2. ขนาดโมเลกุลและมวลโมเลกุล ขนาดใหญ่มีมวลโมเลกุลมาก
3. สถานะ ของแข็ง
4. การเผาไหม้ เผาไหม้มีกลิ่นไหม้
5. การทำลายธรรมชาติ โปรตีนบางชนิดเมื่อได้รับความร้อน หรือเปลี่ยนค่า pH หรือเติมตัวทำลายอินทรีย์บางชนิด จะทำให้เปลี่ยนโครงสร้างจับเป็นก้อนตกตะกอน
6. การทดสอบโปรตีน
· สารละลายไบยูเรต เป็นสารละลายผสมระหว่าง CuSO4 กับ NaOH เป็นสีฟ้า
https://www.youtube.com/watch?v=JJ_9x0j2ezU
ความคิดเห็น
แสดงความคิดเห็น